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Analyse
bioinformatique des séquences
Les matrices protéiques liées aux caractéristiques physico-chimiques Les matrices liées à l'évolution regroupent assez clairement les propriétés chimiques et structurales des acides aminés. Néanmoins, dans certains cas elles ne suffisent pas toujours pour révéler au mieux certaines caractéristiques physico-chimiques communes à deux protéines. C'est pourquoi des matrices basées essentiellement sur ces propriétés ont été déterminées. Les plus courantes sont celles basées sur le caractère hydrophile ou hydrophobe des protéines et sur leur structure secondaire ou tertiaire. On peut citer parmi celles-ci, la matrice d'hydrophobicité basée sur des mesures d'énergie libre de transfert de l'eau à l'éthanol des acides aminés (Levitt, 1976) ou la matrice de structure secondaire basée sur la propension d'un acide aminé à être dans une conformation donnée (Levin et al., 1986). Plus récemment l'augmentation du nombre de structures tridimensionnelles déterminées, a permis d'établir des matrices basées sur la comparaison de ces structures. Ces matrices peuvent être utilisées pour comparer des protéines relativement éloignées. Parmi celles- ci, nous pouvons citer la matrice établie par Risler et al. (1988) obtenue par la superposition des structures 3-D de 32 protéines réunies en 11 groupes de séquences très voisines et la matrice de Johnson et Overington (1993) développée à partir de l'étude de 235 structures protéiques regroupées en 65 familles de protéines pour lesquelles on connaissait au moins la structure tridimensionnelle de trois séquences. |
